Как проходит синтез аминокислот в организме человека

Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека Как проходит синтез аминокислот в организме человека

ОБМЕН ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ

Обмен серина и глицина Серин — заменимая аминокислота, синтезируется из промежуточного продукта гликолиза 3 фосфоглицерата, а аминогруппу получает от глутаминовой кислоты. Глицин — также заменимая аминокислота, основным источником которой служит серин. Реакцию синтеза глицина из серина катализирует фермент сериноксиметилтрансфераза.

Основной путь катаболизма глицина у человека и других позвоночных также связан с использованием Н 4 -фолата. Эта реакция обратима и катализируется глицинсинтазой ферментным комплексом, локализованным в митохондриях клеток печени.

Пути метаболизма серина и глицина Аминокислоты серии и глицин выполняют в организме человека разнообразные и очень важные функции.

Биологическая роль серина и глицина Серин принимает участие в синтезе нейромедиатора ацетилхолина, фосфолипидов, аминокислот (глицин, цистеин). Глицин является нейромедиатором, а также предшественником гема, пуриновых оснований, глутатиона.

Роль фолиевой аминокислоты в обмене В превращениях серина и глицина используются коферменты — производные фолиевой кислоты. Фолиевая кислота является незаменимым пищевым веществом для человека и большинства млекопитающих. Фолиевая кислота в печени превращается в Н 4 фолат в две стадии с участием ферментов фолатредуктазы и дигидрофолатредуктазы, коферментом которых служит NADPH.

Н 4 -фолат играет роль промежуточного переносчика одноуглеродных групп, так как способен передавать эти группы на другие соединения. Одноуглеродные фрагменты используются для синтеза как пуриновых (АТФ и ГТФ) и пиримидиновых (д. ТТФ) нуклеотидов которые необходимы для деления клеток и роста тканей.

Недостаточность фолиевой кислоты Гиповитаминоз фолиевой кислоты возникает довольно редко, причинами его могут быть: • Нарушение всасывания фолиевой кислоты в кишечнике при хронических энтеритах и энтероколитах • Снижение активности ферментов, участвующих в синтезе кофермента Н 4 -фолата при гепатите, циррозе печени • Недостаточное потребление овощей, фруктов и мясных продуктов • Дисбактериоз

Дефицит фолиевой кислоты приводит к нарушению обмена одноуглеродных фрагментов и развитию мегалобластной (макроцитарная) анемии. Она характеризуется уменьшением количества эритроцитов, снижением содержания в них гемоглобина и увеличением размера эритроцитов.

Эти симптомы появляются вследствие нарушения синтеза ДНК и РНК из-за недостатка их предшественников — тимидиловой кислоты и пуриновых нуклеотидов, для синтеза которых необходимы производные Н 4 фолата.

Клетки кроветворной ткани быстро делятся, поэтому они в первую очередь реагируют на нарушение синтеза нуклеиновых кислот снижением скорости эритропоэза.

Фолиевая кислота является витамином для человека и животных. Однако многие бактерии способны синтезировать это соединение, используя парааминобензойную кислоту (ПАБК) — одну из составных частей фолата.

ПАБК поступает в бактериальные клетки из внешней среды. Сульфаниламидные лекарственные препараты производные сульфаниламида (белого стрептоцида) подавляют синтез фолиевой кислоты у бактерий.

Это приводит к нарушению синтеза нуклеиновых кислот, что вызывает прекращение размножения бактерий.

Обмен метионина

Метионин — незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза белков организма, участвует в реакциях дезаминирования, является источником атома серы для синтеза цистеина. Метионил-т. РНК участвует в инициации процесса трансляции.

Метильная группа метионина — мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий акцептор называют реакцией трансметилирования, имеющей важное метаболическое значение.

Метильная группа в молекуле метионина прочно связана с атомом серы, поэтому непосредственным донором этого одноуглеродного фрагмента служит активная форма метионина(SAM)- Sаденозилметионин.

Реакция активации происходит путем присоединения метионина к молекуле аденозина, донором которой является АТФ.

Структура (-S+-CH 3) в SAM активируется под действием положительного заряда атома серы и легко отщепляется, переходя на молекулу акцептора в реакциях трансметилирования.

Отщепление метильной группы от SAM и перенос ее на соединение акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в Sаденозилгомоцистеин (SAГ).

Синтез фосфатидилхолина из фосфатидилэтиноламина активно происходит в печени, кишечнике и других тканях. Фосфатидилхолины — наиболее распространённая группа глицерофосфолипидов, участвующих в образовании мембран клеток и липопротеинов, в составе которых осуществляется транспорт липидов.

Синтез карнитина Карнитин — переносчик жирных кислот через мембрану митохондрий, где протекает β-окисление жирных кислот, которое является важным источником энергии для скелетных мышц и миокарда. Синтез карнитина из лизина происходит с участием 3 молекул SAM, необходимого для формирования триметиламиногруппы.

Синтез креатина Креатин необходим для образования в мышцах и головном мозге высокоэнергетического соединения — креатинфосфата. Синтез креатина идёт в 2 стадии с участием 3 аминокислот: аргинина, глицина и метионина. В почках образуется гуанидинацетат при действии глицинамидинотрансферазы.

Затем гуанидинацетат транспортируется в печень, где происходит реакция его метилирования. Креатин с кровотоком переносится в мышцы и клетки мозга, где из него образуется высокоэнергетическое соединение креатинфосфат.

Эта реакция легко обратима и катализируется ферментом креатинкиназой. Фермент локализован в цитозоле и митохондриях клеток. В норме активность его в крови очень мала. Креатинфосфат играет важную роль в обеспечении энергией работающей мышцы в начальный период.

В результате дефосфорилирования в мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, который выводится с мочой. Суточное выделение креатинина пропорционально общей мышечной массе.

Определение содержания креатина и креатинина в крови и моче используется для характеристики интенсивности работы мышц в медицине и при некоторых патологических состояниях. Определение активности фермента креатинкиназы и его изоферментных форм в крови используется в медицине для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, миопатии, мышечные дистрофии.

Обмен цистеина

Цистеин, это условно заменимая аминокислота, так как для её синтеза необходим атом серы, источником которого служит незаменимая аминокислота метионин.

Для синтеза цистеина необходимы 2 аминокислоты: Серин — источник углеродного скелета; Метионин первичный источник атома S.

Синтез цистеина из гомоцистеина происходит в 2 стадии под действием пиридоксальзависимых ферментов цистатионинсинтазы и цистатионинлиазы.

Биологические функции цистеина разнообразны и очень важны для организма. Он участвует в синтезе белков в качестве субстрата, является гликогенной аминокислотой, необходим для синтеза глутатиона, обеспечивает синтез таурина, участвует в образовании Ko. A (кофермента А).

Обмен фенилаланина и тирозина

Фенилаланин — незаменимая аминокислота, так как в клетках животных не синтезируется её бензольное кольцо. Тирозин — условно заменимая аминокислота, поскольку образуется из фенилаланина. этих аминокислот в пищевых белках (в том числе и растительных) достаточно велико.

Фенилаланин и тирозин используются для синтеза многих биологически активных соединений. Фенилаланин используется в организме только в 2 процессах: включается в белки и превращается в тирозин.

Превращение фенилаланина в тирозин прежде всего необходимо для удаления избытка фенилаланина, так как высокие концентрации его токсичны для клеток.

Превращение тирозина в меланоцитах В пигментных клетках (меланоцитах) тирозин выступает предшественником тёмных пигментов — меланинов. Среди них преобладают 2 типа: эумеланины и феомеланины.

Эумеланины – пигменты чёрного и коричневого цвета, феомеланины — жёлтые или красновато-коричневые полимеры. Меланоциты сосредоточены в основном в волосах, коже и сетчатке глаз.

Количество и распределение меланоцитов и содержание в них разных типов меланинов определяют цвет кожи, волос и сетчатки глаза.

В щитовидной железе синтезируются и выделяются гормоны йодтиронины: тироксин (тетрайодтиронин) и трийодтиронин. Эти гормоны представляют собой йодированные остатки тирозина, которые попадают в клетки щитовидной железы через базальную мембрану.

Превращения тирозина в надпочечниках и нервной ткани (синтез катехоламинов) При образовании катехоламинов, которое происходит в нервной ткани и надпочечниках, и меланина в меланоцитах промежуточным продуктом служит диоксифенилаланин (ДОФА).

Однако гидроксилирование тирозина в клетках различных типов катализируется различными ферментами: Тирозиназа в меланоцитах является Сu+-зависимым ферментом. Тирозингидроксилаза в надпочечниках и катехоламинергических нейронах не нуждается в ионах меди.

Это – Fе 2+-зависимый фермент.

Физиологическая роль тирозингидроксилазы чрезвычайно велика, так как этот фермент является регуляторным и определяет скорость синтеза катехоламинов.

Активность тирозингидроксилазы значительно изменяется в результате: • Аллостерической регуляции (ингибитор норадреналин); • Фосфорилирования/дефосфорилирования: в результате фосфорилирования с участием протеинкиназы А снижается сродство фермента к норадреналину, в результате чего происходит активация тирозингидроксилазы.

Классическая фенилкетонурия (ФКУ) — наследственное заболевание, связанное с мутациями в гене фенилаланингидроксилазы, которые приводят к снижению активности фермента или полной его инактивации.

При этом концентрация фенилаланина повышается в крови в 20 -30 раз (в норме — 1, 0 -2, 0 мг/дл), в моче — в 100 -300 раз по сравнению с нормой (30 мг/дл).

Концентрация фенилпирувата и фениллактата в моче достигает 300 -600 мг/дл при полном отсутствии в норме.

Наиболее тяжёлые проявления ФКУ — нарушение умственного и физического развития, судорожный синдром, нарушение пигментации. При отсутствии лечения больные не доживают до 30 лет. Частота заболевания — 1: 10 000 новорождённых. Заболевание наследуется по аутосомнорецессивному типу.

Тяжёлые проявления ФКУ связаны с токсическим действием на клетки мозга высоких концентраций фенилаланина, фенилпирувата, фениллактата.

Большие концентрации фенилаланина ограничивают транспорт тирозина и триптофана через гематоэнцефаличеекий барьер и тормозят синтез нейромедиаторов (дофамина, норадреналина, серотанина).

Тирозинемии Некоторые нарушения катаболизма тирозина в печени приводят к тирозинемии и тирозинурии. Различают 3 типа тирозинемии. Тирозинемия типа 1 (тирозиноз).

Причиной заболевания является дефект фермента фумарилацетоацетатгидролазы, катализирующего расщепление фумарилацетоацетата на фумарат и ацетоацетат.

Читайте также:  Состав предтренировочного комплекса: кофеин, креатин и другие компоненты

Накапливающиеся метаболиты снижают активность некоторых ферментов и транспортных систем аминокислот.

Патофизиология этого нарушения. Острая форма тирозиноза характерна для новорождённых. Клинические проявления — диарея, рвота, задержка в развитии. Без лечения дети погибают в возрасте 6 -8 мес из-за развивающейся недостаточности печени.

Хроническая форма характеризуется сходными, но менее выраженными симптомами. Гибель наступает в возрасте 10 лет. тирозина в крови у больных в несколько раз превышает норму.

Для лечения используют диету с пониженным содержанием тирозина и фенилаланина.

Тирозинемия типа II (синдром Рихнера-Ханхорта). Причина — дефект фермента тирозинаминотрансферазы. Концентрация тирозина в крови больных повышена. Для заболевания характерны поражения глаз и кожи, умеренная умственная отсталость, нарушение координации движений. Тирозинемия новорождённых (кратковременная).

Заболевание возникает в результате снижения активности фермента гидроксифенилпируватдиоксигеназы, превращающего гидроксифенилпируват в гомогентизиновую кислоту. В результате в крови больных повышается концентрация гидроксифенилацетата, тирозина и фенилаланина.

При лечении назначают бедную белком диету и витамин С.

Альбинизм Причина метаболического нарушения — врождённый дефект тирозиназы. Этот фермент катализирует превращение тирозина в ДОФА в меланоцитах. В результате дефекта тирозиназы нарушается синтез пигментов меланинов.

Клиническое проявление альбинизма (от лат. albus белый) — отсутствие пигментации кожи и волос. У больных часто снижена острота зрения, возникает светобоязнь. Длительное пребывание таких больных под открытым солнцем приводит к раку кожи.

Частота заболевания 1: 20 000.

Болезнь Паркинсона Заболевание развивается при недостаточности дофамина. Это одно из самых распространённых неврологических заболеваний (частота 1: 200 среди людей старше 60 лет).

При этой патологии снижена активность тирозингидроксилазы, ДОФАдекарбоксилазы. Заболевание сопровождается тремя основными симптомами: акинезия (скованность движений), ригидность (напряжение мышц), тремор (непроизвольное дрожание).

Дофамин не проникает через гематоэнцефалический барьер и как лекарственный препарат не используется.

Источник: https://present5.com/biosintez-zamenimyx-aminokislot-v-organizme-cheloveka-vozmozhen/

Основы метаболизма аминокислот в организме

Аминокислоты — основная составляющая всех белков. Одна из основных функций белков — рост и восстановление мышечных тканей (анаболизм).

Как проходит синтез аминокислот в организме человека Основы метаболизма аминокислот в организме

Аминокислоты — основная составляющая всех белков. Одна из основных функций белков — рост и восстановление мышечных тканей (анаболизм).

Чтобы разобраться во всех тонкостях метаболизма, необходимо изучить молекулярную структуру белков.

 

Структура белков и аминокислот

Белок состоит из углерода, водорода, кислорода и азота. Также он может содержать серу, железо, кобальт и фосфор. Данные элементы формируют строительные блоки белка — аминокислоты. Молекула белка состоит из длинных цепей аминокислот, соединенных между собой амидными или пептидными связями.

Белковая пища содержит в себе аминокислоты, разновидность которых зависит от типа присутствующего белка. Существует бесконечное количество комбинаций разных аминокислот, каждая из которых характеризует свойства белка.

Если различные комбинации аминокислот определяют свойства белка, то структура отдельных аминокислот влияет на его функцию в организме.

Аминокислота состоит из центрального атома углерода, который находится в центре, положительно заряженной аминовой группы NH2 на одном конце и отрицательно заряженной карбоксильной кислотной группы СООН на другом.

Другая группа R, называющаяся боковой цепочкой, определяет функцию аминокислоты.

Нашему организму требуется 20 различных аминокислот, которые, в свою очередь, могут быть разделены на отдельные группы. Главным признаком разделения являются их физические свойства.

Группы, на которые делятся аминокислоты, могут быть следующими.

  1. Существенные (ЕАА). Также их называют незаменимыми, поскольку организм не в состоянии вырабатывать их самостоятельно. Вы можете получить данные аминокислоты из пищи.

К данной группе относятся такие аминокислоты, как

  • гистидин,
  • лизин,
  • фенилаланин,
  • метионин,
  • лейцин,
  • изолейцин,
  • валин,
  • треонин.

  2. Несущественные (NEAA) или заменимые. Аминокислоты этой группы вырабатываются вашим организмом. Для полноценного обмена веществ они важны не менее, чем существенные.

Несущественные аминокислоты:

  • аланин,
  • аргинин,
  • глютамин,
  • D-аспарагиновая кислота,
  • цистеин,
  • цистин,
  • глицин,
  • пролин,
  • серин,
  • триптофан,
  • тирозин.

Белок, содержащий все незаменимые аминокислоты, называют полноценным. А неполноценный белок, соответственно, либо не содержит в себе всех незаменимых аминокислот, либо содержит, но в незначительных количествах.

Однако, если несколько неполноценных белков объединить, то можно собрать все незаменимые аминокислоты, из которых состоит белок полноценный.

 

Процесс пищеварения

В процессе пищеварения клетки слизистой оболочки желудка вырабатывают пепсин, поджелудочная железа — трипсин, а тонкая кишка — химотрипсин. Выделение этих ферментов запускает реакцию расщепления белка до пептидов.

Пептиды, в свою очередь, расщепляются на свободные аминокислоты. Этому способствуют такие ферменты, как аминопептидазы и карбоксипептидазы.

Далее свободные аминокислоты транспортируются через кишечник. Кишечные ворсинки покрыты однослойным эпителием, под которым расположены кровеносные сосуды. Аминокислоты попадают в них и разносятся по организму кровью к клеткам. После этого запускается процесс усвоения аминокислот.

 

Дезанимирование

Представляет собой удаление аминогрупп от молекулы. Данный процесс происходит в основном в печени, хотя глутамат дезанимируется также и в почках. Аминогруппа, удаляющаяся от аминокислот во время дезанимирования, превращается в аммиак. При этом атомы углерода и водорода могут потом быть использованы в реакциях анаболизма и катаболизма.

Аммиак вреден для человеческого организма, поэтому он превращается в мочевину или мочевую кислоты под воздействием ферментов.

 

Трансанимирование

Трансанимирование — это реакция передачи аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту без образования аммиака. Перенос осуществляется за счет воздействия трансаминазы — ферментов из группы трансфераз.

Большинство подобных реакций включает передачу аминогрупп на альфа-кетоглутарат, формируя новую альфа-кетоглутаровую кислоту и глутамат. Важной реакцией трансаминазы являются аминокислоты с разветвленными цепочками (BCAA), усвоение которых происходит непосредственно в мышцах.

В данном случае BCAA удаляются и переносятся на альфа-кетоглутарат, образующий разветвленные кетокислоты и глутаминовую кислоту.

Обычно, в трансанимировании задействованы аминокислоты, которые больше всех содержатся в тканях — аланин, глутамат, аспарат.

 

Белковый обмен

Аминокислоты, которые поступили к клеткам, используются для синтеза белка. Каждая клетка вашего организма нуждается в постоянном обмене белка.

Обмен белка состоит из двух процессов:

  • синтез белка (анаболический процесс);
  • распад белка (катаболический процесс).
  • Если представить эту реакцию в виде формулы, она будет выглядеть следующим образом.
  • Обмен белка = Синтез белка — Распад белка
  • Наибольшее количество белка, содержащегося в организме, находится в мышцах.

Поэтому логично, что если ваш организм в процессе белкового обмена будет получать больше белка, чем терять, то будет наблюдаться прирост в мышечной массе. Если же в процессе белкового обмена распад белка будет превосходить синтез, то масса неизбежно будет уменьшаться.

Если организм не будет получать достаточное количество белка, необходимое для жизнедеятельности, тогда он умрет от истощения. Но смерть, разумеется, наступает лишь в особо крайних случаях.

Для того чтобы полностью удовлетворять требованиям организма, вы должны снабжать его новыми порциями аминокислот. Для этого употребляйте достаточное количество белковой пищи, являющейся главным источником белка для вашего организма.

Если вашей целью является набор мышечной массы, вы должны следить за тем, чтобы разность показателей, указанных в формуле выше, была положительной. Иначе достичь прироста мышечной массы не получится.

 

Азотистый баланс

Представляет собой соотношение количества азота, которое поступает в организм с пищей и выделяется. Выглядит этот процесс следующим образом.

Баланс азота = Общее потребление — Естественные отправления организма — Пот

Азотистый баланс достигается в том случае, если данное уравнение равно 0. Если результат больше 0, то баланс положительный, если меньше — отрицательный.

Основной источник азота в организме — белок. Следовательно, по азотистому балансу можно судить и о белковом обмене.

В отличие от жира или гликогена белок в теле не сохраняется. Поэтому при отрицательном балансе азота организму приходится разрушать мышечные образования. Это необходимо для обеспечения жизнедеятельности.

 

Норма потребляемого белка

белка в теле среднестатистического человека держится примерно на одном уровне. Но с человеком, который регулярно и усиленно тренируется, дела обстоят иначе. Дело в том, что из-за интенсивных тренировок показатель содержания белка в организме перестает быть постоянным.

Недостаток белка в организме может привести к серьезным проблемам со здоровьем.

Суточная норма потребляемого белка

Образ жизни человека Норма потребляемого белка
Среднестатистический человек, ведущий малоподвижный образ жизни и не занимающийся спортом (мужчина или женщина) 1,0 — 1,4 г/кг веса тела
Человек, выполняющий неинтенсивные физические упражнения на регулярной основе (мужчина или женщина) 1,6 — 2,0 г/кг веса тела
Женщина, желающая нарастить мышечную массу/подсушиться и повысить выносливость, которая регулярно выполняет тяжелые физические упражнения 2,0 — 2,4 г/кг веса тела
Мужчина, желающий нарастить мышечную массу/подсушиться и повысить выносливость, который регулярно выполняет тяжелые физические упражнения 2,0 — 3,0 г/кг веса тела
Читайте также:  Полезные свойства, противопоказания и возможный вред элеутерококка

 

Заключение

Рост мышц напрямую зависит от количества белка, который поступает в ваш организм и синтезируется в нем. Вам необходимо следить за нормой потребляемого белка. Определитесь со своими целями, которых вы хотите достичь с помощью режима тренировок и питания. Наметив цель, вы сможете рассчитать суточную норму белка, необходимого для жизнедеятельности организма.

a:43:{s:16:»ADD_REVIEW_PLACE»;s:1:»1″;s:17:»BUTTON_BACKGROUND»;s:7:»#dbbfb9″;s:10:»CACHE_TIME»;s:8:»36000000″;s:10:»CACHE_TYPE»;s:1:»A»;s:26:»COMMENTS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:20:»COMPOSITE_FRAME_MODE»;s:1:»A»;s:20:»COMPOSITE_FRAME_TYPE»;s:4:»AUTO»;s:11:»DATE_FORMAT»;s:5:»d.m.

Y»;s:21:»DEFAULT_RATING_ACTIVE»;s:1:»3″;s:12:»FIRST_ACTIVE»;s:1:»2″;s:10:»ID_ELEMENT»;s:4:»4635″;s:11:»INIT_JQUERY»;s:1:»N»;s:10:»MAX_RATING»;s:1:»5″;s:12:»NOTICE_EMAIL»;s:0:»»;s:13:»PRIMARY_COLOR»;s:7:»#a76e6e»;s:27:»QUESTIONS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:25:»REVIEWS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:13:»SHOW_COMMENTS»;s:1:»Y»;s:14:»SHOW_QUESTIONS»;s:1:»N»;s:12:»SHOW_REVIEWS»;s:1:»N»;s:18:»COMPONENT_TEMPLATE»;s:4:»blog»;s:17:»~ADD_REVIEW_PLACE»;s:1:»1″;s:18:»~BUTTON_BACKGROUND»;s:7:»#dbbfb9″;s:11:»~CACHE_TIME»;s:8:»36000000″;s:11:»~CACHE_TYPE»;s:1:»A»;s:27:»~COMMENTS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:21:»~COMPOSITE_FRAME_MODE»;s:1:»A»;s:21:»~COMPOSITE_FRAME_TYPE»;s:4:»AUTO»;s:12:»~DATE_FORMAT»;s:5:»d.m.Y»;s:22:»~DEFAULT_RATING_ACTIVE»;s:1:»3″;s:13:»~FIRST_ACTIVE»;s:1:»2″;s:11:»~ID_ELEMENT»;s:4:»4635″;s:12:»~INIT_JQUERY»;s:1:»N»;s:11:»~MAX_RATING»;s:1:»5″;s:13:»~NOTICE_EMAIL»;s:0:»»;s:14:»~PRIMARY_COLOR»;s:7:»#a76e6e»;s:28:»~QUESTIONS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:26:»~REVIEWS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:14:»~SHOW_COMMENTS»;s:1:»Y»;s:15:»~SHOW_QUESTIONS»;s:1:»N»;s:13:»~SHOW_REVIEWS»;s:1:»N»;s:19:»~COMPONENT_TEMPLATE»;s:4:»blog»;s:8:»TEMPLATE»;s:4:»blog»;}

a:43:{s:16:»ADD_REVIEW_PLACE»;s:1:»1″;s:17:»BUTTON_BACKGROUND»;s:7:»#dbbfb9″;s:10:»CACHE_TIME»;s:8:»36000000″;s:10:»CACHE_TYPE»;s:1:»A»;s:26:»COMMENTS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:20:»COMPOSITE_FRAME_MODE»;s:1:»A»;s:20:»COMPOSITE_FRAME_TYPE»;s:4:»AUTO»;s:11:»DATE_FORMAT»;s:5:»d.m.

Y»;s:21:»DEFAULT_RATING_ACTIVE»;s:1:»3″;s:12:»FIRST_ACTIVE»;s:1:»2″;s:10:»ID_ELEMENT»;s:4:»4635″;s:11:»INIT_JQUERY»;s:1:»N»;s:10:»MAX_RATING»;s:1:»5″;s:12:»NOTICE_EMAIL»;s:0:»»;s:13:»PRIMARY_COLOR»;s:7:»#a76e6e»;s:27:»QUESTIONS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:25:»REVIEWS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:13:»SHOW_COMMENTS»;s:1:»Y»;s:14:»SHOW_QUESTIONS»;s:1:»N»;s:12:»SHOW_REVIEWS»;s:1:»N»;s:18:»COMPONENT_TEMPLATE»;s:4:»blog»;s:17:»~ADD_REVIEW_PLACE»;s:1:»1″;s:18:»~BUTTON_BACKGROUND»;s:7:»#dbbfb9″;s:11:»~CACHE_TIME»;s:8:»36000000″;s:11:»~CACHE_TYPE»;s:1:»A»;s:27:»~COMMENTS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:21:»~COMPOSITE_FRAME_MODE»;s:1:»A»;s:21:»~COMPOSITE_FRAME_TYPE»;s:4:»AUTO»;s:12:»~DATE_FORMAT»;s:5:»d.m.Y»;s:22:»~DEFAULT_RATING_ACTIVE»;s:1:»3″;s:13:»~FIRST_ACTIVE»;s:1:»2″;s:11:»~ID_ELEMENT»;s:4:»4635″;s:12:»~INIT_JQUERY»;s:1:»N»;s:11:»~MAX_RATING»;s:1:»5″;s:13:»~NOTICE_EMAIL»;s:0:»»;s:14:»~PRIMARY_COLOR»;s:7:»#a76e6e»;s:28:»~QUESTIONS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:26:»~REVIEWS_TEXTBOX_MAXLENGTH»;s:4:»1000″;s:14:»~SHOW_COMMENTS»;s:1:»Y»;s:15:»~SHOW_QUESTIONS»;s:1:»N»;s:13:»~SHOW_REVIEWS»;s:1:»N»;s:19:»~COMPONENT_TEMPLATE»;s:4:»blog»;s:8:»TEMPLATE»;s:4:»blog»;}

Источник: https://best.fit/pravilnoe-pitanie/osnovy-metabolizma-aminokislot-v-organizme/

Аминокислоты

По важности роли, которую играют аминокислоты в функционировании всех живых организмов, они занимают одно из первых мест. Поэтому в курсах химии и биологии этим соединениям уделяется так много внимания.

Прежде всего необходимо знать формулы и названия важнейших аминокислот, иметь представление о синтезе и химических свойствах этих соединений, уметь составлять из них пептидную цепь – структурную основу полипептидов, или белков.

Аминокислоты являются бифункциональными соединениями, которые содержат в молекуле две реакционноспособные группы: карбоксильную (–СООН) и аминогруппу (–NH2). Аминокислоты (кроме глицина) существуют в двух стереоизомерных формах – L и D, вращающих плоскость поляризации света соответственно влево и вправо.

Все живые организмы синтезируют и усваивают только L-аминокислоты, а D-аминокислоты для них либо безразличны, либо вредны. В естественных белках встречаются преимущественно -аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа присоединена к первому атому (-атому) углерода; у -аминокислот аминогруппа находится при втором атоме углерода.

Аминокислоты являются мономерами, из которых строятся полимерные молекулы – протеины, или белки.

Общая структурная формула -аминокислот приведена на рисунке 1. Молекула аминокислоты содержит и кислотную, и основную группы, поэтому она может превращаться в биполярный ион, или цвиттерион. В обычных условиях равновесие в этой реакции сильно смещено в сторону цвиттериона.

 Рис. 1. Молекулярная (а) и цвиттерионная (б) формы аминокислот

Природные аминокислоты

В таблице приведены названия, структурные формулы, а также стандартные трех- и однобуквенные обозначения 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков.

Аминокислоты в таблице можно было бы расположить разными способами, например в алфавитном порядке или в порядке возрастания молекулярных масс.

Однако наиболее удобной классификацией является подразделение аминокислот на четыре группы согласно полярности их боковых цепей: неполярные; полярные, но не образующие ионов; кислотные; основные.

Таблица. Природные -аминокислоты

Другие природные аминокислоты

Хотя большая часть растительных и животных белков состоит из вышеуказанных 20 аминокислот, в белках обнаружены и некоторые другие аминокислоты.

Например, 4-гидрокси-L-пролин и 5-гидрокси-L-лизин являются важными составляющими коллагенов – белков кожи, костей, зубов, кровеносных сосудов, сухожилий, хрящей и соединительных тканей, составляющих около 30% массы тела человека.

Названные L-аминокислоты образуются в результате окисления L-пролина и L-лизина:

В печени найдены L-орнитин и L-цитруллин, которые участвуют в цикле мочевины – метаболическом пути превращения аммиака в мочевину.

L-тироксин – йодсодержащий гормон, вырабатываемый щитовидной железой и образующийся из аминокислоты тирозина. Его роль состоит в регулировании процессов метаболизма (превращения веществ) в клетках органов и тканей.

4-аминобутановая кислота (-аминомасляная кислота, ГАМК) является нейротрансмиттером (передатчиком нервных импульсов) и обнаружена в высокой концентрации (0,8 мМ) в мозге. В небольших количествах она содержится и в других тканях животных. Эта аминокислота синтезируется в нервных тканях путем декарбоксилирования -карбоксильной группы глутаминовой кислоты:

Синтез аминокислот

Если в недавнем прошлом -аминокислоты получали в небольших количествах, преимущественно для научных исследований, то в настоящее время налажено их многотоннажное промышленное производство. Это связано, например, с тем, что -аминокислоты являются необходимым компонентом комбикормов и синтетической пищи на углеводной основе.

Химический синтез аминокислот

В лабораторных условиях химический синтез аминокислот осуществляют при взаимодействии -галогенокарбоновых кислот с аммиаком. Исходные -галогенокислоты обычно получают по реакции Гелля–Фольгарда–Зелинского:

В синтезе Штреккера альдегид превращают в -аминокислоту с удлинением углеродной цепи на один атом углерода. Процесс проходит в две стадии. На первой стадии в результате реакции альдегида с NH4Cl и NaCN получают -аминонитрил; на второй – при гидролизе нитрильной группы -аминонитрила получают аминокислоту:

Очень распространен способ получения -аминокислот с использованием малонового эфира. При этом один из атомов водорода метиленовой группы малонового эфира замещается на аминогруппу, а другой – на соответствующий требуемой аминокислоте углеводородный радикал. В результате гидролиза полученного диэтилового эфира и последующего декарбоксилирования дикислоты получают нужную аминокислоту:

Еще один способ синтеза аминокислот заключается в восстановительном аминировании (восстановлении водородом в присутствии аммиака) -оксокарбоновых кислот:

Биологический синтез аминокислот

В живых организмах аминокислоты синтезируются без участия неорганических катализаторов и высоких температур с помощью ферментативных процессов включения аммиака в органические соединения. Известны три основные реакции такого включения: аминирование, переаминирование и включение аммиака в пиримидины и мочевину.

  • Реакция первого типа – образование глутамата из -кетоглутарата и аммиака – катализируется ферментом глутаматдегидрогеназой.
  • В реакциях переаминирования аминокислоты образуются из органических кислот в результате переноса аминогруппы от другой аминокислоты-донора при участии пиридоксальфосфата:
  • Наконец, большое значение имеют реакции третьего типа, приводящие к включению аммиака в мочевину и катализируемые карбамоилфосфатсинтазой:

Спонсор публикации статьи – информационный проект об интернет-трейдинге и инвестициях ProCapital. Система ПАММ 2.

0 успешно работает с 2010 года на площадке компании с «Форекс Тренд», получившей за ее разработку и внедрение премию «Украинский финансовый Олимп». Теперь ПАММ 2.0 доступна для клиентов инвестиционного брокера «Пантеон Финанс».

Главное преимущество системы ПАММ 2.0 – распределение риска между инвестором и управляющим, что значительно увеличивает поток инвестиций.

Аминокислоты, белки и питание

Организмы заметно различаются по своей способности синтезировать аминокислоты, из которых строятся их белки. Большинство микроорганизмов и растений синтезируют все необходимые им аминокислоты, но животные и человек около половины аминокислот синтезировать не умеют.

Поэтому применительно к животным возникло деление аминокислот на заменимые, синтез которых идет в организме, и незаменимые, которые организм должен получать в достаточных количествах с пищей.

К незаменимым аминокислотам относятся: валин, изолейцин, лейцин, метионин, триптофан, фенилаланин, аргинин, гистидин, лизин.

Реакции аминокислот

  1. Реакции, в которые вступают -аминокислоты, характерны для аминов и карбоновых кислот. Например, из глицина можно получать следующие соединения:
  2. Реакция (д) с солью азотистой кислоты, сопровождающаяся выделением азота, является методом количественного (по объему азота) анализа аминокислот (метод Ван-Слайка).

Основной по биологической значимости реакцией, в которую вступают аминокислоты, является реакция их поликонденсации, в результате которой образуется полипептидная цепь. В полипептидной цепи остатки аминокислот соединены между собой пептидной связью, образующейся между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой.

По числу остатков различают ди-, три-, тетрапептиды и т.д., олигопептиды (с небольшой длиной цепи) и белки.

Продолжение следует

Источник: https://bio.1sept.ru/article.php?ID=200000207

9.4. Синтез аминокислот

нокислого, таким образом, очевидна. Оба цикла локализованы в митохондриях, что структурно обеспечивает их функциональную взаимосвязь.

Относительно большие затраты энергии, необходимые для течения реакций орнитинового цикла у млекопитающих, делает синтез мочевины необратимым процессом.

Основным итогом описанных многоступенчатых реакций является бесперебойная работа орнитинового цикла, в котором образуется мочевина, связывающая две молекулы аммиака.

Как уже говорилось, первая аминогруппа мочевины поставляется в виде свободного аммиака, образующегося в процессе окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты в митохондриях печени.

Полагают также, что аммиак для синтеза мочевины может доставляться в печень из различных тканей глутамином крови, который в печени расщепляется с образованием -ам миака и глутаминовой кислоты.

Однако последний процесс более выражен в почечных канальцах большинства позвоночных; образующийся при этом аммиак выделяется из организма с мочой в виде аммонийных солей.

Вторая аминогруппа синтезируемой молекулы мочевины образуется за счет аспарагиновой кислоты.

В результате функционирования орнитинового цикла из аммиака, обладающего токсическими свойствами, образуется мочевина, являющаяся индифферентным для организма веществом. Последняя выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового обмена. На долю мочевины приходится до 80-85% всего азота мочи.

Рассмотренные выше реакции превращения аминокислот по α-амино- группе, карбоксильной группе и радикалу способствуют переходу одних аминокислот в другие и тем самым играют большую роль в биосинтезе аминокислот.

Следует обратить внимание на резкое различие в способности к синтезу аминокислот растительными и животными организмами. В растениях осуществляется синтез самых разнообразных аминокислот. В растениях обнаружено более 150 различных аминокислот.

Часто та или иная аминокислота присутствует в растениях строго определенного вида и ее наличие может служить -на дежным таксономическим признаком. В отличие от растений, животные синтезируют далеко не все аминокислоты. Из 19 постоянно встречающихся в белках аминокислот в животном организме синтезируется около половины.

264 9. Обмен белков

Между различными видами животных есть некоторое отличие в перечне заменимых и незаменимых аминокислот. В большинстве случаев, и, в частности, у человека, к незаменимым аминокислотам относятся:

1) валин, 5) метионин,
2) лейцин, 6) лизин,
3) изолейцин, 7) фенилаланин,
4) треонин, 8) триптофан,
а у некоторых видов животных, кроме того:
9) гистидин 10) аргинин.

При превращении одних аминокислот в другие происходит образование заменимых аминокислот из незаменимых, но не наоборот.

В тканях млекопитающих возможен синтез только заменимых аминокислот. Незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. Животный организм способен синтезировать ряд незаменимых аминокислот только из соответствующих им α-кетокислот(или α-оксикислот).

Однако животный организм не способен синтезировать α-кетокислоты, соответствующие незаменимым аминокислотам.

Если они возникают в животных тканях, то это происходит в результате дезаминирования или трансаминирования самих незаменимых аминокислот, поступающих вместе с пищей.

Следовательно, животный организм не может обойтись без поступления с пищей незаменимых аминокислот в силу того, что в процессе обмена веществ не происходит новообразования α-кетокислот, необходимых для синтеза той или иной незаменимой аминокислоты.

Если в пище недостаточно содержание одной или нескольких незаменимых аминокислот, то нормальное развитие животного организма нарушается, т.к. биосинтез белка не обеспечен рядом аминокислот.

Заменимые аминокислоты синтезируются в тканях млекопитающих разными путями.

Исходными веществами при синтезе заменимых аминокислот служат метаболиты лимоннокислого цикла, продукты распада углеводов и незаменимые аминокислоты.

В большинстве случаев предшественником углеродного скелета заменимой аминокислоты служит соответствующая α-кетокислота, происходящая в конечном итоге от того или иного промежуточного продукта лимоннокислого цикла. Аминогруппы поступают обычно от глутаминовой кислоты в результате реакции переаминирования.

Глутаминовая кислота образуется в результате восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты, являющейся промежуточным продуктом лимоннокислого цикла, под влиянием высокоактивной при рН=7 глутаматдегидрогеназы. В качестве источника восстановительных эквивалентов в глутаматдегидрогеназной реакции используется НАДФ.Н2.

Восстановительное аминирование α-кетоглутаровой кислоты рассматривается как важнейший вид первичного синтеза аминокислот. Другим значимым путем первичного синтеза аминокислот служит прямое аминирование непредельных кислот, например, аминирование фумарата:

COOH COOH
CH + NH
аспартатаммиаклиаза HC NH2
3
CH CH2
COOH
COOH
фумаровая кислота
аспарагиновая
(фумарат)
кислота

Восстановительное аминирование α-кетоглутаровой кислоты протекает в матриксе митохондрий, включает две стадии и представляет собой обратную реакцию рассмотренной выше реакции окислительного дезаминирования аминокислот, но коферментом служит НАДФ, а не НАД.

COOH COOH
CH2 CH
CH + NH глутаматдегидрогеназа 2 + H2O
2 3 H C
2
CO C NH
COOH COOH
— кетоглутарат иминоглутаровая кислота
COOH COOH
CH2 H C
H2C + НАДФ.Н 2 глутаматдегидрогеназа 2 + НАДФ
CH
C NH 2
HC NH2
COOH
COOH
глутаминовая кислота
(глутамат)

Эта реакция имеет фундаментальное значение в биосинтезе всех аминокислот у всех организмов, т.к.

она служит основным значимым путем образования α-аминокислоты (глутамата) непосредственно с использованием аммиака, а глутамат (глутаминовая кислота) служит при биосинтезе других аминокислот донором аминогрупп в реакциях переаминирования. Сам глутамат служит предшественником глутамина и пролина.

Аланин и аспарагиновая кислота образуются путем переаминирования соответственно из пирувата и -ок салоацетата (ЩУК). Тирозин получается в результате гидроксилирования фенилаланина. Цистеин синтезируется из метионина и серина в сложной после-

довательности реакций, в которой промежуточными продуктами служат S-аденозилметионин и цистатионин. Углеродный скелет серина происходит из 3-фосфоглицерата. Серин, в свою очередь, служит предшественником глицина.

9.5. Аминокислоты как лекарственные вещества

Ведущее значение обмена белков для нормальной жизнедеятельности организма определило использование некоторых белковых веществ, аминокислот и пептидов с лечебной целью в качестве лекарственных препаратов.

Среди лекарственных препаратов, представляющих в химическом отношении аминокислоты или содержащие аминокислоты, следует назвать глутаминовую кислоту, метионин, гистидин, цистеин, гаммалон, вицеин, церебролизин, а также гидролизаты белков– гидролизин, аминопептид, аминокровин, фибриносол, гидролизат казеина.

Первые два препарата являются фармакопейными препаратами. Глутаминовая кислота занимает в процессах азотистого обмена одно из ведущих мест. В процессе обмена веществ глутаминовая кислота непрерывно образуется из

других аминокислот и одновременно служит источником аминогрупп при биосинтезе других аминокислот. Глутаминовая кислота способствует обезвреживанию аммиака. Из аммиака и глутаминовой кислоты образуется безвредный для организма глутамин, обеспечивающий выведение аммиака почками в виде аммонийных солей.

Взначительных количествах глутаминовая кислота содержится в белках серого и белого вещества мозга, она участвует в его белковом и углеводном обмене, стимулирует окислительные процессы.

Связывание и обезвреживание аммиака, образуемого в мозговой ткани глутаминовой кислотой, имеет важное значение для нормальной деятельности центральной нервной системы. Глутаминовая кислота способствует также синтезу ацетилхолина и АТФ, переносу ионов калия.

Как часть белкового компонента миофибрилл, она играет важную роль в деятельности скелетной мускулатуры.

Вмедицинской практике глутаминовая кислота находит применение главным образом при лечении заболеваний центральной нервной системы: эпилепсии, психозов, реактивных состояний, депрессии и других психических

инервных заболеваний. В детской практике препарат применяют при задерж-

ке психического развития различного происхождения, полиомиелите. Глутаминовая кислота оказывает положительный эффект также у больных прогрессивной мышечной дистрофией, при нейротоксических явлениях. Назначают глутаминовую кислоту внутрь, реже – внутривенно. Используется в качестве препарата также кальциевая и магниевая соль глутаминовой кислоты.

Метионин относится к числу незаменимых аминокислот, необходимых для поддержания роста и азотистого равновесия организма. Особое значение метионина обусловлено его участием в процессе переметилирования, как основного донатора метильных групп, с чем связан его липотропный эффект.

Метионин участвует в синтезе адреналина, креатина и других биологически важных соединений. Он активирует действие гормонов, витаминов (В12, аскорбиновой и фолиевой кислот), ферментов. Путем метилирования и транссульфирования метионин обезвреживает различные токсические продукты.

Применяют метионин для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени: цирроза печени, поражений печени мышьяковистыми препаратами, хлороформом, бензолом и др. токсическими веществами, при – хроническом алкоголизме, диабете и др.

Метионин применяют также для лечения дистрофии, возникающей в результате белковой недостаточности после дизентерии и др. хронических инфекционных заболеваний.

Введение метионина больным атеросклерозом приводит к снижению содержания в крови холестерина и повышению содержания фосфолипидов. Метионин назначают внутрь.

Гистидин, также являющийся незаменимой аминокислотой, содержится в разных органах, входит в состав карнозина – азотистого экстрактивного вещества мышц. В организме гистидин подвергается декарбоксилированию, в результате чего образуется гистамин– соединение, обладающее выраженной биологической активностью.

Гистидин в виде гистидина гидрохлорида применяется для лечения гепатитов, язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки. Имеются данные о благоприятном влиянии препарата на липопротеиновый обмен у больных атеросклерозом. Препарат вводят внутримышечно.

Цистеин в качестве характерной особенности химического строения -со держит в своей молекуле сульфгидрильную группу, отличающуюся высокой реакционной способностью. При определенных условиях цистеин легко отдает водород и тогда две молекулы цистеина образуют через дисульфидную связь новую аминокислоту – цистин.

Взаимный переход цистеина в цистин и обратно представляет собой окислительно-восстановительный процесс, что имеет важное значение в регуляции обмена веществ. Цистеин также участвует в реакциях переаминирования и обмена серы в организме.

Имеются данные, что цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза и что изменения, происходящие при катаракте, связаны с нарушением содержания в хрусталике этой аминокислоты.

В связи с этим предложено применять цистеин для задержания развития катаракты и просветления хрусталика при начальных стадиях возрастной, миопатической, лучевой и контузионной катаракты. Применяют цистеин в виде водного раствора для глазных ванночек или с помощью электрофореза.

Гаммалон (ГАМК, γ-аминомасляная кислота), по современным данным является химическим фактором, участвующим в процессе центрального торможения в головном мозге.

Как лекарственное вещество γ-аминомасляная кислота применяется при патологических состояниях, связанных с нарушением функций центральной нервной системы: при ослаблении памяти, атеросклерозе мозговых сосудов и нарушениях мозгового кровообращения, после перенесенных травм и параличей, при головных болях, бессоннице, головокружениях, связанных с гипертонической болезнью, при отсталости умственного развития у детей. Применяют внутрь и внутривенно.

Вицеин представляет собой комбинированный препарат, содержащий цистеин, гликокол, глутаминовую кислоту, натриевую соль АТФ, тиамина бромид, никотиновую кислоту, иодид калия, хлорид кальция и магния, натрий хлор. Применяют в виде капель. Показания те же, что и для цистеина.

Церебролизин является гидролизатом мозгового вещества, содержащим, главным образом, аминокислоты. Применяют при заболеваниях, сопровождающихся нарушением функций центральной нервной системы(после перенесенного энцефалита, операций на головном мозге, при отсталости умственного развития у детей, при расстройствах памяти и др.). Вводят внутримышечно.

Гидролизаты белков– гидролизин, гидролизат казеина, аминопептид, аминокровин, фибриносол применяют в качестве парентерального питания больных.

Источник: https://studfile.net/preview/2782227/page:31/

Ссылка на основную публикацию